2026年3月26日，剑桥大学Thi Hoang Duong Nguyen团队在《Science》上发表了题为“Cryo–electron microscopy structure of the budding yeast telomerase holoenzyme”的研究论文。该研究首次揭示了酵母端粒酶的冷冻电子显微镜结构，发现其与纤毛虫和脊椎动物的同类结构存在显著差异。研究显示，酵母端粒酶由端粒酶RNA TLC1、三个Est蛋白（Est1、Est2和Est3）以及Pop1/6/7复合物组成，其中TLC1、Est3和Pop1/6/7在复合物组装中起关键作用。此外，研究还发现了Est2亚基中的锌指结构域，这对端粒酶功能至关重要。这些发现为酵母端粒酶的功能组织提供了新的见解，并突显了端粒酶全酶的进化多样性。通过重组并纯化酵母端粒酶，研究人员观察到TLC1的多个区域与Est蛋白质及Pop1/6/7复合体形成了一个紧凑的核心，而yKu和Sm7复合体则通过较长的RNA连接物灵活地连接在一起。这一研究填补了活性酵母端粒酶结构的空白，为理解端粒酶的生物学功能提供了重要信息。